在生命科学领域，X射线不仅仅是探查生物体内部结构的工具，甚至还能够揭示分子和原子层次的生命信息。实际上，如果没有X射线的帮助，就没有现代生物学的发展，人类的医药健康水平也要倒退几十年。X射线究竟是如何发挥如此重要作用的呢？这种缺它不可的关键技术就是X射线衍射。
自从伦琴于1895年发现了X射线之后，这种性质未知的神秘射线便成了科学界的新宠儿，吸引了众多科学家投身这方面的研究。其中就包括英国物理学家威廉·亨利·布拉格（William Henry Bragg）和他的儿子威廉·劳伦斯·布拉格（William Lawrence Bragg）。1912年，刚刚上研究生一年级的小布拉格深入研究了X射线照射晶体的衍射现象，提出了描述该过程的布拉格方程。1915年，年仅25岁的小布拉格和他的父亲由于在X射线衍射理论方面的贡献分享了当年的诺贝尔物理学奖，成为诺奖历史上绝无仅有的父子档。
1905年布拉格一家的合影
（左一为小布拉格，左四为老布拉格）
1938年，小布拉格被提名为剑桥大学卡文迪许教授，负责管理在物理学领域赫赫有名的卡文迪许实验室。当时，英国效仿美国，在基础科学研究方面推行国家实验室模式，分流了大量的经费和人员。面对不利局面，小布拉格决定在卡文迪许实验室开展更多其他学科与物理学的交叉科学研究，其中就包括生命科学。就这样，X射线衍射技术终于与生命科学走到了一起。
在小布拉格的领导下，卡文迪许实验室由马克斯·佩鲁兹（Max Perutz）和约翰·肯德鲁（John Kendrew）在1947年成立了分子生物学分部，开展了蛋白质X射线晶体学的研究。经过不懈努力，解决了众多技术难题之后，肯德鲁于1958年解析得到了肌红蛋白的三维结构，佩鲁兹于次年解析得到了血红蛋白的三维结构。两人因此分享了1962年的诺贝尔化学奖。
如今，全球蛋白质数据库（Protein Data Bank）中已经存入了超过14万个蛋白质结构，并且这一数字仍旧在快速增长。得益于这些蛋白质结构信息，我们才切切实实地“看”到了蛋白质长什么样子，从而可以在分子乃至原子的水平上分析蛋白质的作用机制，理解生命这台自动化机器的运作原理。更重要的是，了解了疾病相关蛋白质的结构，就可以根据结构进行有针对性的药物小分子设计，让药物与蛋白质具有更强的相互作用，从而获得最佳的药效。这一方法不同于之前几十年误打误撞式的药物研发，被称为基于结构的理性药物设计。
蛋白质结构图
来源：知识就是力量公众号